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The specificity and kinetic mechanism of branched-chain amino acid aminotransferase from Escherichia coli studied with a new improved coupled assay procedure and the enzyme's potential for biocatalysis.

大腸菌由来の分岐鎖アミノ酸アミノトランスフェラーゼの特異性と速度論的機構:新しく改良された共役アッセイ法による研究とバイオ触媒への可能性 (機械翻訳の邦題)

The FEBS journal2014Yu X, Wang X, Engel PC
研究デザインその他の原著論文
対象未確定

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研究デザイン
その他の原著論文
対象
未確定
出版年
2014
出典
doi.org
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出版状態
有効な記録
状態確認日
2026/08/17
収集日
2026/08/03
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確認段階
自動処理
記録状態
公開

日本語要約(機械生成)

大腸菌由来の分岐鎖アミノ酸アミノトランスフェラーゼの特異性と速度論的機構を、新しく改良された共役アッセイ法を用いて研究し、そのバイオ触媒としての可能性を検討した論文。

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抄録

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MeSH

AcidaminococcusAlcohol OxidoreductasesBiocatalysisEscherichia coliKetoglutaric AcidsKineticsLeucineModels, MolecularNorleucineProtein ConformationSubstrate SpecificityTransaminasesValine

DOI 10.1111/febs.12609

PMID 24206068

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